تغييرات HSP25 عضلة اسكلتي. همان طوركه نتايج نشان مي دهند، مقدار پروتئين HSP25 عضله در دو گروه بهطور پيش رونده اي افزايش يافت. الگوي افزايش در دو گروه يكسان بود: افزايش تدريجي در وهلههاي زماني اولية بازيافت، رسيدن به اوج بيان پروتئين در وهلههاي زماني ديرتر ( بهترتيب 48 و 72 ساعت پس از فعاليت ورزشي در گروه Ex و Ex+CWI)، و نزديك شدن به مقادير پايه، يك هفته پس از فعاليت ورزشي. بهنظر ميرسد سير صعودي افزايش بيان اين پروتئين تا اوج فرايند آسيب پس از فعاليت ورزشي ادامه پيدا مي كند و پس از آن در دورة بازسازي/بازشكل گيري همچنان بيشتر از ميزان كنترل باقي مي ماند. ازاينرو نتايج اين پژوهش نشان داد 45 دقيقه دويدن در سراشيبي، براي افزايش معنادار HSP25 در عضلة نعلي موش هاي صحرايي، محركي كافي است. اين نتايج با يافته هاي زيادي همسوست كه نشان مي دهند محتواي پروتئيني HSP25 پس از فعاليت آسيبزا افزايش مييابد (27، 26، 19، 10، 5). همانطوركه نتايج نشان ميدهند افزايش بيان HSP25 در گروه Ex در وهلة زماني زودتر (24 ساعت) از گروه Ex+CWI (48 ساعت) به حد معناداري رسيده است. اين موضوع نشان مي دهد سلول عضلاني به آسيب واكنش سريع تري نشان مي دهد واحتمالا سريع تر وارد مرحلة حفاظتي مي شود.
يافتة اصلي اين پژوهش نشان مي دهد غوطه وري در آب سرد اوج بيان HSP25 را به تعويق مي اندازد. اوجافزايش بيان پروتئين HSP25 در گروه Ex، در وهلة زماني 48 ساعت (57 درصد كنترل،02/0 P= ) و در گروه Ex+CWI، در وهلة زماني 72 ساعت (131 درصد كنترل،000/0 P=) مشاهده شد. در واقع، پس از آسيب ايجادشده در عضله با آسيب ثانويهاي مواجه ميشويم كه 48 تا 72 ساعت پس از فعاليت ورزشي بروز مي كند. در اين مرحلة آسيب با انباشت سلولهاي التهابي، تخريب ساركوپلاسم، و تعدادي تارهاي متورم مواجه هستيم. شواهد همچنين نشان ميدهند هرچه فرايند التهابي پس از آسيب اوليه سريعتر اتفاق بيفتد، ميوفيبريل ها سريع تر وارد مرحلة سازگاري پس از آسيب مي شوند و احتمالا بازيافت سريع تر اتفاق م يافتد. با اين فرضيات به نظر مي رسد استفاده از غوطهوري در آب سرد پس از فعاليت ورزشي بهجاي سرعت بخشيدن به روند بازيافت، آن را به تأخير مياندازد. بهعلاوه، مقايسة دو گروه نشان ميدهد در زمان 72 ساعت پس از فعاليت ورزشي، مقدار HSP25 در گروه Ex+CWI نسبت به گروه Ex، 59 درصد زيادتر است (011/0P=). در مطالعات بافت شناسي ديده شده است هرچه آسيب شديدتر و دناتور شدن پروتئين ها بيشتر رخ دهد، انباشت HSP25 در عضلة اسكلتي بيشتر و اتصال آن به ساختارهاي ميوفيبريلي قويتر بوده است. شايد بتوان گفت ميزان حضور اين پروتئين مي تواند شاخصي براي نشان دادن ميزان بازيافت باشد.
در نهايت، در بررسي مرحلة بازشكل گيري بازيافت پژوهش حاضر، يك هفته پس از فعاليت ورزشي مقادير HSP25 به مقادير كنترل نزديك شد. هرچند، در اين وهلة زماني مقدار HSP25 در گروه Ex همچنان حدود
23 درصد بيشتر از گروه كنترل (037/0P=) و 18 درصد بيشتر از گروه Ex+CWI بود، اما تفاوت دو گروه از نظر آماري معنادار نبود. شايد اين افزايش 23 درصدي حاكي از فرايندهاي سازگاري كوتاه مدت به جلسة تمرين باشد كه احتمالاً بهتدريج و در جلسات بعدي دوره هاي تمريني به سازگاري طولاني مدت تبديل خواهد شد. در مطالعات قبلي نيز مقدار پاية HSP25 در عضلة اسكلتي پس از يك دورة تمريني درحد معناداري افزايش يافته است (15،6). در واقع، عضلة اسكلتي پس از مرحلة حاد آسيب وارد مرحلة بازسازي و بازشكل گيري ساختارهاي آسيبزايي ميشود. حتي پژوهش ها نشان داده اند يك هفته پس از فعاليت ورزشي، سازگاري ايجادشده در اثر بازشكل گيري ميوفيبريل ها به افزايش تعداد ساركومرها منجر مي شود (20). به تازگي پالسون و همكاران(2009)، پس از بررسي پاسخ HSP25 به دو وهله فعاليت ورزشي آسيبزا اظهار كردندكاهش تخريبميوفيبريلي پس از وهلة دوم فعاليت ورزشي، ايجاد آسيب كمتر و اثر تكرار فعاليت ورزشي (RBE) را نشانمي دهد. با وجود كاهش آسيب، پاسخ HSP25به وهلة دوم فعاليت به اندازة فعاليت دوم و حتي كمي بيشتر بود. اين نشان مي دهد احتمالا اين HSPها سازوكار وجودي RBE هستند (19). در تحقيق فيزن و همكاران (2002)، مقادير HSP25 يك روز پس از دويدن در سراشيبي 8/2 برابر گروه كنترل افزايش يافت و تا چهارده روز پس از فعاليت ورزشي، يعني زماني كه آسيب هاي فراساختاري عضله به حالت طبيعي برگشته و فرايند بازشكل گيري انجام گرفته بود، هنوز درحد معناداري زيادتر از گروه كنترل بود. اين پژوهشگران نتايج به دست آمده را نشانة اهميت HSP25 براي مونتاژ/حفظ و بازشكل گيري ساختارهاي ميوفيبريلي دانستند.
مطالعاتي كه نتوانستهاند آثار غوطهوري در آب سرد را در بازيافت و بهبود عملكرد پس از آن نشان دهند، رو به افزايش هستند (29، 28، 18، 8، 7). يامانه و همكاران (2006) به تازگي نشان دادند استفاده از حوضچة آب سرد پس از 4 تا 6 هفته برنامة تمريني، به كاهش چشمگير سازگاريهاي ناشي از تمرين منجر مي شود. يامانه و همكاران (2006) نشان دادند اين روش بازيافت مي تواند با تضعيف توليد پروتئينهاي شوك گرمايي و تكثير سلولهاي ماهوارهاي – كه براي فرايند ترميم و سازگاري ضروري هستند – با فرايند بازسازي تداخل ايجاد كند. اين پژوهشگران اظهار كردند كه تنظيمات مولكولي و همورال فيزيولوژيك ناشي از فعاليت ورزشي، از جمله
هايپرترمي عضله، ناپايدار ولي براي ايجاد آثار تمريني (نوسازي تارهاي عضلاني، هايپرتروفي و بهبود ذخيرة خوني عضله) ضروري هستند. سرد كردن عضله بلافاصله پس از فعاليت ورزشي ميتواند اين فرايندهاي وابسته به دما را كاهش دهد (29). گزارش هاي ضد و نقيض دربارة آثار سرمادرماني مي تواند از دخالت منفي كاهش دماي عضلاني با فرايندهاي نوسازي و سازگاري ناشي شود. ازاينرو، بنابر شواهد موجود زيادتر بودن محتواي پروتئيني HSP25 يك هفته پس از فعاليت ورزشي در گروه Ex احتمالا پيامد مثبت فعاليت ورزشي است كه ظاهراً در گروه Ex+CWI به نحوي سركوب شده است.

در این سایت فقط تکه هایی از این مطلب با شماره بندی انتهای صفحه درج می شود که ممکن است هنگام انتقال از فایل ورد به داخل سایت کلمات به هم بریزد یا شکل ها درج نشود

شما می توانید تکه های دیگری از این مطلب را با جستجو در همین سایت بخوانید

ولی برای دانلود فایل اصلی با فرمت ورد حاوی تمامی قسمت ها با منابع کامل

اینجا کلیک کنید

آسيب نتيجه گيري
مهمترين يافتة پژوهش اخير اين است كه غوطهوري در آب سرد پس از فعاليت ورزشي، در بيان پروتئين HSP25 در عضلة اسكلتي تأخير ايجاد ميكند. همچنين، مقدار اوج بيان پروتئين پس از CWI بيشتر است.
اين يافته ها به طور غيرمستقيم نشان ميدهند غوطه وري در آب سرد پس از فعاليت ورزشي ميتواند پاسخ عضلة اسكلتي به آسيب ناشي از فعاليت ورزشي را افزايش دهد و دورههاي بازيافت را به تعويق اندازد. به علاوه، CWI، سازگاري كوتاه مدت مربوط به HSP25 ايجادشده در تارهاي عضلاني را كه ميتواند به استحكام ميوفيبريلها و آسيب كمتر در فعاليتهاي بعدي منجر شود، سركوب ميكند. هرچند بايد به اين نكته توجه كرد نتيجهگيري در رد يا قبول مداخلة سرمايي بهعنوان يك روش بازيافت به مطالعات گستردهتري نياز دارد. براي روشن تر شدن نقش HSP25 بهتر است همسو با اين تغييرات، شاخص هاي مستقيم آسيب عضلاني با بررسي هاي ريخت شناسي مطالعه شود. از سوي ديگر، بررسي همزمان فاكتورهاي رشدي عضلاني در مراحل مختلف بازسازي/بازشكل گيري (از جمله Pax7, MyoD, Myf5, Myogenin, MGF) ميتواند نقش اين پروتئين ها و تغييرات ناشي از غوطهوري در آب سرد را بهتر مشخص كند. در نهايت پيشنهاد مي شود به كارگيري غوطهوري در آب سرد پس از جلسات فعاليت ورزشي در يك دورة طولانيمدت تمرين ورزشي آسيب زا يا مقاومتي و نتايج استفاده از اين روش بر سازگاري هاي طولانيمدت عضلة اسكلتي (از جمله هايپرتروفي) بررسي

شود.

منابع و مĤخذ
.1 Al Haddad H, Parouty J, Buchheit M. (2012), Effect of daily cold water
immersion on heart rate variability and subjective ratings of wellbeing in highly trained swimmers. Int J Sports Physiol Perform.
Mar;7(1):33-8.
.2 Armstrong RB, Ogilvie RW, Schwane JA. (1983), Eccentric exerciseinduced injury to rat skeletal muscle, J Appl Physiol., Jan;54(1):80-93.
.3 Bassit RA, Pinheiro CH, Vitzel KF, Sproesser AJ, Silveira LR, Curi R.
(2010), Effect of short-term creatine supplementation on markers of skeletal muscle damage after strenuous contractile activity, Eur J Appl Physiol., Mar;108(5):945-55.

.5 Feasson L, Stockholm D, Freyssenet D, Richard I, Duguez S, Beckmann JS, et al. (2002), Molecular adaptations of neuromuscular diseaseassociated proteins in response to eccentric exercise in human skeletal muscle, J Physiol. Aug 15;543(Pt 1):297-306.
.6 Gjovaag TF, Dahl HA. (2006), Effect of training and detraining on the expression of heat shock proteins in m. triceps brachii of untrained males and females, Eur J Appl Physiol., Oct;98(3):310-22.
.7 Goodall S, Howatson G. (2008), The effects of multiple cold water immersions on indices of muscle damage, Journal of Sports Science and Medicine., 7(2):235-41.
.8 Howatson G, Goodall S, van Someren KA. (2009), The influence of cold water immersions on adaptation following a single bout of damaging exercise, Eur J Appl Physiol. Mar;105(4):615-21.
.9 Koh TJ. (2002), Do small heat shock proteins protect skeletal muscle from injury? Exerc Sport Sci Rev. Jul;30(3):117-21.
.01 Koh TJ, Escobedo J. (2004), Cytoskeletal disruption and small heat shock protein translocation immediately after lengthening contractions, Am J Physiol Cell Physiol. Mar;286(3):C713-22.
.11 Kyparos A, Sotiriadou S, Mougios V, Cheva A, Barbanis S, Karkavelas G, et al. (2011), Effect of 5-day vitamin E supplementation on muscle injury after downhill running in rats, Eur J Appl Physiol., Mar 3.
.21 Lapointe BM, Fremont P, Cote CH. (2002), Adaptation to lengthening contractions is independent of voluntary muscle recruitment but relies on inflammation, Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol., Jan;282(1):R323-9.
.31 Malm C. (2001), Exercise-induced muscle damage and inflammation: fact or fiction? Acta Physiol Scand. Mar;171(3):233-9.
.41 Mounier N, Arrigo AP. (2002), Actin cytoskeleton and small heat shock proteins: how do they interact? Cell Stress Chaperones, Apr;7(2):167-76.
.51 Murlasits Z, Cutlip RG, Geronilla KB, Rao KM, Wonderlin WF, Alway SE. (2006), Resistance training increases heat shock protein levels in skeletal muscle of young and old rats, Exp Gerontol., Apr;41(4):398406.
.61 Morton JP, MacLaren DP, Cable NT, Bongers T, Griffiths RD, Campbell IT, et al. (2006), Time course and differential responses of the major heat shock protein families in human skeletal muscle following acute nondamaging treadmill exercise, J Appl Physiol., Jul;101(1):176-82.
آسيب
.71 Noakes TD. (1987), Effect of exercise on serum enzyme activities in humans, Sports Med., Jul-Aug;4(4):245-67.
.81 Paddon-Jones DJ, Quigley BM. (1997), Effect of cryotherapy on muscle soreness and strength following eccentric exercise, Int J Sports Med., Nov;18(8):588-93.
.91 Paulsen G, Lauritzen F, Bayer ML, Kalhovde JM, Ugelstad I, Owe SG, et al. (2009), Subcellular movement and expression of HSP27, alphaBcrystallin, and HSP70 after two bouts of eccentric exercise in humans, J Appl Physiol., Aug;107(2):570-82.
.02 Proske U, Morgan DL. (2001), Muscle damage from eccentric exercise: mechanism, mechanical signs, adaptation and clinical applications, J Physiol., Dec 1;537(Pt 2):333-45.
.12 Sellwood KL, Brukner P, Williams D, Nicol A, Hinman R. (2007), Icewater immersion and delayed-onset muscle soreness: a randomised controlled trial. Br J Sports Med. Jun;41(6):392-7.
.22 Selman C, Grune T, Stolzing A, Jakstadt M, McLaren JS, Speakman JR. (2002), The consequences of acute cold exposure on protein oxidation and proteasome activity in short-tailed field voles, microtus agrestis, Free Radic Biol Med. Jul 15;33(2):259-65.
.32 Sotiriadou S, Kyparos A, Albani M, Arsos G, Clarke MS, Sidiras G, et al. (2006), Soleus muscle force following downhill running in ovariectomized rats treated with estrogen, Appl Physiol Nutr Metab. Aug;31(4):449-59.
.42 Sun Y, MacRae TH. (2005), Small heat shock proteins: molecular structure and chaperone function, Cell Mol Life Sci. Nov;62(21):246076.
.52 Takekura H, Fujinami N, Nishizawa T, Ogasawara H, Kasuga N. (2001), Eccentric exercise-induced morphological changes in the membrane systems involved in excitation-contraction coupling in rat skeletal muscle. J Physiol. Jun 1;533(Pt 2):571-83.
.62 Thompson HS, Clarkson PM, Scordilis SP. (2002), The repeated bout effect and heat shock proteins: intramuscular HSP27 and HSP70 expression following two bouts of eccentric exercise in humans, Acta Physiol Scand. Jan;174(1):47-56.
.72 Thompson HS, Maynard EB, Morales ER, Scordilis SP. (2003), Exerciseinduced HSP27, HSP70 and MAPK responses in human skeletal muscle. Acta Physiol Scand. May;178(1):61-72.
.82 Thompson HS, Scordilis SP, Clarkson PM, Lohrer WA. (2001), A single bout of eccentric exercise increases HSP27 and HSC/HSP70 in human


پاسخ دهید